ENZIMAS

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, que siempre sean termodinámicamente posible: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG^‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, distinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

ENZIMAS UTILIZADAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTICIA

Las enzimas y los alimentos Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su funcionamiento. Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su elevada especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un único tipo de sustancia, el sustrato, sobre el que actúa.

ALGUNOS ALIMENTOS EN LOS QUE SE EMPLEAN ENZIMAS

ü  Gaseosas, conservas de frutas, repostería.- Actualmente esta práctica ha sido casi totalmente desplazada por la acción enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de mayor calidad y a menor costo. 

ü  Leche y derivados.-  el cuajo del estómago de los rumiantes es un componente esencial en la elaboración de quesos ya que contiene dos enzimas digestivas (quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de la caseína, una de las proteínas de la leche.

ü  Pan.- En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como blanqueador de la harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. 

ü  Cerveza.-  Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que degradan el almidón, presentes en la malta, es fundamental en la fabricación de la cerveza. 

ü  Jugos concentrados.-  A veces la pulpa de las frutas  y restos de semillas hacen que los jugos concentrados sean turbios y demasiado viscosos, lo que ocasiona problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de enzimas pectinasas presentes en el propio jugo o bien obtenidas y añadidas de fuentes externas. 

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de activación, permitiendo acelerar todo tipo de reacciones químicas, ya que estas son muy lentas y requieren de mucha más energía.

Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para la vida por ejemplo: digerir alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias).

El peróxido de hidrógeno (H2O2) es muy toxica para las células, una enzima denominada catalasa se encarga de descomponer tal compuesto y obtener oxígeno (O2) y agua (H2O), siendo estas no tóxicas para nuestro organismo y para las células

FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

• Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
• Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

Ø  Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

Ø  La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

Clasificación de las enzimas según su actividad.-

Tipo de enzimas	Actividad
Hidrolasas	Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas	Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas	Catalizan la unión de moléculas.
Liasas	Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas	Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas	Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

INHIBIDORES ENZIMATICOS

Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metálico. Sin embargo no todas las moléculas que se unen a las enzimas sin inhibidores, los activadores enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su actividad.

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente.

La unión del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no clasifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente donde da lugar a diferentes tipos de inhibición dependiendo si el inhibidor se una a la enzima, al complejo: enzima – sustrato o ambos

-se unen a las enzimas mediantes interacciones no covalentes= puentes de hidrogeno, enlaces iónicos

- Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una union fuerte y especifica. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan reacciones químicas cuando se une a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.

TIPOS DE INHIBIDORES

ü  Inhibidor Reversible: Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya mencionada inhibición mixta. 

ü  Inhibición Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas del sustrato, es decir dejando afuera el inhibidor.

ü  En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero puede darse en enzimas multiméticas.

ü  Inhibición Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa; este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al aumentar las concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se unan el sitio activo. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo (efecto alosterico). Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alosterico cambia con la formación da la afinidad del sustrato por el sitito activo reducido.

ü  Inhibición No Competitiva: Es una forma de una inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unión del sustrato. El grado de inhibición depende de su concentración.

ü  Inhibidor Irreversible: La inhibición irreversible es diferente de la inactivación enzimática reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándola. Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentración dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de pre incubación del inhibidor con la enzima.

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.

Los sustratos son específicos para cada enzima:

La sacarosa es el sustrato de la sacarosa que actúa rompiéndola en sus componentes.

Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.

El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Ø  Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.

Ø  Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.

Ø  Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.

Ø  pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.

Ø  Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.